ФЕРМЕНТЫ

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, биологически катализаторы белковой природы, функционирующие во всех живых клетках. Способны многократно ускорять химических реакции. Ф. обладают высокой эффективностью (одна молекула Ф. может катализировать превращение 102—106 молекул субстрата в 1 мин) и высокой специфичностью, действуют по принципу структурной комплементарности (фермент — субстрат). В некоторых случаях специфичность ферментов по отношению к субстрату абсолютна, в других — Ф. проявляют специфичность к данному типу реакций, определенному классу соединений. Многие Ф. — коньюгированные белки (холо-ферменты), содержащие простетические группы. Они могут диссоциировать на белковый компонент (апо-фермент) и небелковую простетич. группу (кофактор или кофермент). Ферменты значительно различаются по размеру молекул; мол. масса их колеблется от 104 до 106. Подобно всем белкам Ф. лабильны и при денатурации теряют активность. Реакции, катализируемые Ф., протекают со стопроцентным выходом и не сопровождаются образованием побочных продуктов. Оптимум их действия проявляется обычно при температуре 35—37°С в среде с рН от 2 до 10; для каждого Ф. оптимум действия расположен в определенной зоне рН. Названия Ф. обычно отражают характер катализируемых ими реакций, принято также добавлять суффикс "аза" к основной части названия атакуемого субстрата (например, тирозиназа действует на тирозин). Используются и предложенные ранее тривиальные названия (например, пепсин). Все ферменты разделены на 6 классов: оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции; трансферазы, катализирующие соединения.