ФЕРМЕНТЫ ВИНОГРАДНОГО РАСТЕНИЯ, специфич. белковые катализаторы, ускорящие биохимич. реакции и участвующие в синтезе и превращениях веществ. Находятся в растворе микрогетерогенной среды на поверхности органелл клеток и в клеточной стенке. Их активность зависит от наличия кофакторов и ингибиторов, реакции среды, колебаний суточной температуры, степени адсорбции их коллоидными структурами протопласта. Так, наивысшая интенсивность накопления сахарозы в листьях винограда наблюдается в полуденные часы. Вечером и ночью гидролиз сахарозы резко преобладает над синтезом, что способствует более полному освобождению листьев от продуктов фотосинтеза. Каждый вид и сорт винограда обладает определенным соотношением синтезирующего и гидро-лизирующего действия ферментов. Скороспелым сортам обычно свойственна более высокая активность гидролитических ферментов. Элементы минерального питания, являясь коферментами, также оказывают влияние на действие ферментов, участвующих в процессах синтеза веществ. В виноградном растении присутствуют те же классы ферментов, что и в др. растениях. Установлено некоторое преобладание, особенно в листьях и побегах, оксидоредуктаз, что связано с наличием большого количества органических кислот, фенолов и др. Исследования активности ферментов и их множественных форм у винограда в основном касаются изменчивости углеводного и азотного обменов, окислительно-воостановит. процессов, связанных с зимостойкостью растений. Установлена корреляция между активностью амилаз, протеаз, ряда оксидоредуктаз (пероксидаза, каталаза и др.) в тканях побегов, зимостойкостью и действием морозов. Изоферментный спектр действия и активность оксидаз у винограда увеличиваются при более жестких условиях произрастания. Исследованы электрофоретич. спектры пероксидазы, полифенолоксидазы, кислой фосфатазы и эстеразы, фенолазы и малатдегидрогеназы. Установлено, например, что только некоторые формы пероксидазы можно считать таксономическими. О-дифенолоксидаза обнаружена во всех вегетативных и репродуктивных органах, ее активность изменяется в зависимости от сорта и условий вегетации растений. Установлено изменение активности пероксидазы и каталазы в разных органах виноградного растения, определена их роль в процессе переработки винограда. Активность цитохромоксидазы наблюдается только на ранних этапах развития растений. Результаты исследований ряда дегидрогеназ, нитроредуктазы и др. показывают, что род Vitis специфичен по изоферментному составу разных органов. Глютаматдегидрогеназа занимает центральное место в метаболизме клетки, связывая неорганических азот в цикле Кребса. В виноградной лозе в зависимости от условий могут функционировать 3 глютаматдегидрогеназы: глютаматдегидрогеназа, специфичная к никотинамидадениндинуклеотиду (НАД-ГДГ); глютаматдегидрогеназа, специфичная к никотинамидадениндинуклеотидфосфату (НАДФ-ГДГ); глютаматдегидрогеназа, специфичная как к никотинамидадениндинуклеотиду, так и к никотинамидадениндинуклеотидфосфату (НАДФ-ГДГ). Восстановление нитратов до аммиака происходит при участий фермента нитратредукислотазы. В корнях и листьях винограда активность этого фермента прямолинейно возрастает при повышении температуры до 40°С, рН-оптимум его действия находится в пределах 7—8. При изучении фенилаланин-аммиак-лиазной активности винограда установлен максимальный биосинтез фенолкарбоновых кислот грозди, который наблюдается в фазах завязывания и роста ягод.
Литература: Ферменты: Окислительно-восстановительные ферменты растений и амилолитические ферменты плесневых грибов: Сб. статей /Ред. С. В. Дурмишидзе. —Тбилиси, 1975; Голодрига П. Я. и др. Электро-форетическое разделение пероксидазы листьев виноградной лозы. — Физиология и биохимия культурных растений, 1981, т. 13, №4; Физиология винограда и основы его возделывания: В 3-х т. — София, 1984. — Т. 3; Физиология водообмена, засухо — и зимостойкости сельскохозяйственных растений: Сб. статей. — К., 1985.