Каталаза, фермент класса оксидоредуктаз. Катализирует реакцию разложения перекиси водорода.
Обладает четвертичной структурой и содержит 4 атома железа в молекуле (0,09%). Железо входит в состав простетич. группы, которая представляет собой протогематин IX, и соединено в нем с порфириновым циклом. Молекула каталазы (мол. масса около 250000) состоит из 6 субмолекул и под действием кислот и щелочей может диссоциировать на более мелкие субединицы с молекулярной массой 42000. Каждая субмолекула содержит полипептидные цепочки, состоящие из 120 аминокислотных остатков. Максимальной активностью каталаза обладает при температуре 0°—10°С; оптимум рН в диапазоне 6—8. Молекулярная активность (на каталитич. центр) составляет примерно 2 . 105С-1. Каталаза легко инактивируется сероводородом и синильной кислотой, частично — азидом натрия, гидроксиламином, фторидами. Каталаза широко распространена в животных тканях; в растениях фермент содержится в меньших количествах. У ряда анаэробных микроорганизмов каталаза отсутствует. Биологич. роль каталазы состоит в защите организма от ядовитого действия Н202, образующейся при функционировании ряда флавопротеиновых оксидаз. Установлено присутствие каталазы в лубе, древесине, почках и ягодах винограда. В лубе и почках минимальная активность зафиксирована в фазе интенсивного роста побегов и максимальная — при их вызревании. У морозоустойчивых сортов в лубе и древесине отмечена повышенная активность каталазы. Фермент активен в сусле, в процессе брожения его активность снижается и в виноматериале не обнаруживается. Литература: Номенклатура ферментов / Под ред. А. Е. Браунштейна: Перевод с английского — Москва, 1966; Диагностика биологических признаков и разработка объективных показателей для оценки при отборе сеянцев винограда. Виноградарство и виноделие. — Тр. / ВНИИВиВ "Магарач", 2002, т. 16; Мецлер Д. Э. Биохимия: В 3-х т. Перевод с английского — Москва, 2000. — Т. 1.