|
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, биологически
катализаторы белковой природы, функционирующие во всех живых клетках. Способны многократно
ускорять химических реакции. Ф. обладают высокой эффективностью (одна молекула Ф. может
катализировать превращение 102—106 молекул субстрата в 1 мин) и высокой специфичностью,
действуют по принципу структурной комплементарности (фермент — субстрат). В некоторых
случаях специфичность ферментов по отношению к субстрату абсолютна, в других — Ф. проявляют
специфичность к данному типу реакций, определенному классу соединений. Многие Ф.
— коньюгированные белки (холо-ферменты), содержащие простетические группы. Они
могут диссоциировать на белковый компонент (апо-фермент) и небелковую простетич.
группу (кофактор или кофермент). Ферменты значительно различаются по размеру молекул;
мол. масса их колеблется от 104 до 106. Подобно всем белкам Ф. лабильны и при денатурации
теряют активность. Реакции, катализируемые Ф., протекают со стопроцентным выходом
и не сопровождаются образованием побочных продуктов. Оптимум их действия проявляется
обычно при температуре 35—37°С в среде с рН от 2 до 10; для каждого Ф. оптимум действия
расположен в определенной зоне рН. Названия Ф. обычно отражают характер катализируемых
ими реакций, принято также добавлять суффикс "аза" к основной части названия
атакуемого субстрата (например, тирозиназа действует на тирозин). Используются и предложенные
ранее тривиальные названия (например, пепсин). Все ферменты разделены на 6 классов: оксидоредуктазы,
катализирующие окислительно-восстановительные реакции; трансферазы, катализирующие соединения.
|
