|
ФЕРМЕНТЫ ВИНОГРАДНОГО РАСТЕНИЯ, специфич. белковые катализаторы,
ускорящие биохимич. реакции и участвующие в синтезе и превращениях веществ. Находятся
в растворе микрогетерогенной среды на поверхности органелл клеток и в клеточной стенке.
Их активность зависит от наличия кофакторов и ингибиторов, реакции среды, колебаний
суточной температуры, степени адсорбции их коллоидными структурами протопласта. Так,
наивысшая интенсивность накопления сахарозы в листьях винограда наблюдается в
полуденные часы. Вечером и ночью гидролиз сахарозы резко преобладает над синтезом,
что способствует более полному освобождению листьев от продуктов фотосинтеза. Каждый
вид и сорт винограда обладает определенным соотношением синтезирующего и гидро-лизирующего
действия ферментов. Скороспелым сортам обычно свойственна более высокая активность
гидролитических ферментов. Элементы минерального питания, являясь коферментами,
также оказывают влияние на действие ферментов, участвующих в процессах синтеза веществ.
В виноградном растении присутствуют те же классы ферментов, что и в др. растениях.
Установлено некоторое преобладание, особенно в листьях и побегах, оксидоредуктаз,
что связано с наличием большого количества органических кислот, фенолов и др. Исследования
активности ферментов и их множественных форм у винограда в основном касаются изменчивости
углеводного и азотного обменов, окислительно-воостановит. процессов, связанных
с зимостойкостью растений. Установлена корреляция между активностью амилаз, протеаз,
ряда оксидоредуктаз (пероксидаза, каталаза и др.) в тканях побегов, зимостойкостью
и действием морозов. Изоферментный спектр действия и активность оксидаз у винограда
увеличиваются при более жестких условиях произрастания. Исследованы электрофоретич.
спектры пероксидазы, полифенолоксидазы, кислой фосфатазы и эстеразы, фенолазы и
малатдегидрогеназы. Установлено, например, что только некоторые формы пероксидазы
можно считать таксономическими. О-дифенолоксидаза обнаружена во всех вегетативных
и репродуктивных органах, ее активность изменяется в зависимости от сорта и условий
вегетации растений. Установлено изменение активности пероксидазы и каталазы в разных
органах виноградного растения, определена их роль в процессе переработки винограда. Активность
цитохромоксидазы наблюдается только на ранних этапах развития растений. Результаты
исследований ряда дегидрогеназ, нитроредуктазы и др. показывают, что род Vitis
специфичен по изоферментному составу разных органов. Глютаматдегидрогеназа занимает
центральное место в метаболизме клетки, связывая неорганических азот в цикле Кребса.
В виноградной лозе в зависимости от условий могут функционировать 3 глютаматдегидрогеназы:
глютаматдегидрогеназа, специфичная к никотинамидадениндинуклеотиду (НАД-ГДГ);
глютаматдегидрогеназа, специфичная к никотинамидадениндинуклеотидфосфату (НАДФ-ГДГ);
глютаматдегидрогеназа, специфичная как к никотинамидадениндинуклеотиду, так и к
никотинамидадениндинуклеотидфосфату (НАДФ-ГДГ). Восстановление нитратов до аммиака
происходит при участий фермента нитратредукислотазы. В корнях и листьях винограда активность этого фермента прямолинейно возрастает при повышении температуры до 40°С,
рН-оптимум его действия находится в пределах 7—8. При изучении фенилаланин-аммиак-лиазной
активности винограда установлен максимальный биосинтез фенолкарбоновых кислот грозди,
который наблюдается в фазах завязывания и роста ягод.
Литература: Ферменты: Окислительно-восстановительные ферменты растений
и амилолитические ферменты плесневых грибов: Сб. статей /Ред. С. В. Дурмишидзе.
—Тбилиси, 1975; Голодрига П. Я. и др. Электро-форетическое разделение пероксидазы
листьев виноградной лозы. — Физиология и биохимия культурных растений, 1981, т.
13, №4; Физиология винограда и основы его возделывания: В 3-х т. — София, 1984.
— Т. 3; Физиология водообмена, засухо — и зимостойкости сельскохозяйственных растений:
Сб. статей. — К., 1985.
|
